Ферменты растений физиология растений
В растительной клетке довольно легко и быстро происходит много наисложнейших биохимических реакций, которые сопровождаются синтезом и разложением белков, жиров, углеводов и др. соединений. Прохождение этих процессов у растений протекает при помощи биологических катализаторов, которые называются энзимами или ферментами.
Катализаторы способны резко увеличивать скорость химических реакций
И оставаться при этом количественно и качественно неизменными.
Ферменты – высокоспецифические биологические катализаторы. Любая клетка содержит тысячи ферментов, каждый из которых регулирует соответствующую химическую реакцию либо группу взаимосвязанных реакций. В этом и состоит одно из основных свойств ферментов – специфичность действий
Фермент определяет невозможность осуществления реакций, а только ее скорость В связи с этим, каталитические свойства ферментов реализуются только в биологических системах, их принято называть биокатализаторами Они проявляют свои действия как в однородных (гомогенных) системах, в жидких растворах, газах, так и в гетерогенных
В химических реакциях роль катализатора всегда выполняет вода
Систематическая классификация и номенклатура ферментов разработана и утверждена Комиссией по ферментам Международного биохимического союза в 1961г. Соответственно этой классификации, все ферменты разделяют на 6 классов
1. Оксидоредуктазы – ферменты, которые принимают участие в окислительно-восстановительных реакциях. Они катализируют перенесение Н+ или электронов от одного субстрата к другому
2. Трансферазы – ферменты переноса. Они ускоряют реакции переноса окислительных радикалов, частей молекул или даже целых молекул от одних соединений к другим
3. Гидролазы – катализируют реакции разложения разных сложных органических соединений до более простых с участием воды
4. Лиазы – ферменты, которые катализируют реакции отсоединения от субстрата или присоединения разных групп негидролитическим путем по типу двойной связи
5. Изомеразы – катализируют реакции изомеризации разных органических соединений
6. Лигазы или синтетазы — катализируют реакции синтеза сложных органических соединений из более простых при участии АТР или других энергетических носителей
Ферменты чувствительны к температуре. В обычных условиях с повышением температуры на 10 градусов скорость ферментативных реакций увеличивается вдвое. Это наблюдается с повышением температур до 35-40градусов. При более высокой температуре активность ферментов значительно снижается, а при 90-100 градусах полностью теряется.
По строению ферменты бывают однокомпонентными и двухкомпонентными. Однокомпонентные состоят только из белка.
Скорость биохимических реакций связана с количеством ферментов. С увеличением концентрации субстрата она увеличивается.
Источник
Строение ф.
Все Ф. подразделяются на две большие группы: однокомпонентные и двухкомпонентные. Однокомпонентные Ф. состоят только из белка; 2-х компонентные – из белка и связанной с ним небелковой части. Небелковая часть называется активной, или простетической группой, или коферментом. Белковая часть называется апоферментом. Каждый фермент имеет активный центр (АЦ). АЦ – часть Ф., с помощью которой соединяется Ф. с субстратом (S) и от которой зависят каталитические свойства Ф. АЦ занимает небольшую часть молекулы Ф. У однокомпонентных Ф. АЦ образуется определенными белковыми радикалами аминокислотных остатков, а у 2-х компонентных Ф. в него входят и некоторые группировки небелковой части. 1 – белковая часть – апофермент; 2 – небелковая часть (кофермент или активная группа). Однокомпонентный Ф. 2-х компонентный Ф. Апофермент во много раз больше кофермента. В состав коферментов могут входить:
- Соединения нуклеотидного типа (НАД + ; НАДФ + ; ФАД и др.).
- некоторые витамины. Например, витамин РР (никотиновая кислота) в составе НАД + ; НАДФ + ; витамин В2 – рибофлавин – в составе ФАД.
- Металлы и металлсодержащие небелковые части. В настоящее время известно около 100 металлоферментов.
Наиболее часто в состав Ф. входят Zn, Cu, Fe, Mo. Например, каталаза (Fe), карбоангидраза (Zn), аскарбинатоксидаза (Cu), нитратредуктаза (Mo).
- Другие небелковые части. Например, липоевая кислота.
Все небелковые компоненты Ф. имеют сравнительно небольшую молекулярную массу и являются термосталбильными по сравнению с апоферментом. Однако большинство Ф. являются однокомпонентными. Свыше 200 из них получены в чистом виде. Есть и аллостерические Ф. Они имеют два центра: активный или каталитический и аллостерический. Они взаимосвязаны. Вещества, присоединяясь к алостерическому центру, вызывают изменение его формы и соответствующую перестройку активного центра, что влияет на скорость реакции. Такие вещества называются эффекторами. Они бывают положительными (ускоряют реакцию) и отрицательными (замедляют реакцию). Так регулируется активность ферментов по типу обратной связи Механизм взаимодействия аллостерического взаимодействия фермента с эффектором: 1 – активный центр Ф., 2 – аллостерический центр Ф., S – субстрат, Э – эффектор. Различают также конститутивные (КФ) и адаптивные ферменты (АФ). КФ – возникают как генетически детерминированные вещества для регуляции процессов, АФ – образуются при экстремальных условиях на определенных этапах онтогенеза.
- МЕХАНИЗМ ФЕРМЕНТАТИВНОГО КАТАЛИЗА.
Для протекания реакции необходимы 2 условия: а) реагирующие молекулы должны войти в контакт друг с другом; б) должны быть активированными. Дополнительное количество Е (энергии), необходимое при данной температуре для перевода всех молекул одного моля вещества в активированное состояние, называется энергией активации (ЭА) и обозначается ….. Ферменты повышают скорость реакций благодаря тому, что они снижают ЭА. Снижение ЭА достигается благодаря образованию активированного фермент-субстратного комплекса (ФSК). Различают три стадии ферментативного катализа:
- Узнавание Ф. и S и образование активированного ФSК;
- Каталитическое превращение веществ;
- Определение Ф и продуктов реакции.
Ф. соединяются с S при помощи АЦ (активного центра). Связывание фермента с S многоточечное при помощи слабых связей (водородных, ван-дер-ваальсовых, ион-дипольных), а ковалентные связи не образуются. Процесс этот легко обратимый. Молекулы Ф. значительно больше молекул S. Поэтому Ф. обволакивает молекулу S и при помощи слабых связей расшатывает ее. Образуется активированный ФSК. Это так называемый «эффект перчатки». Для образования ФSК необходимо соответствие конфигурации АЦ и S (как ключ к замку). Но кроме стерического соответствия должно быть и топохимическое (соответствие узнающих групп Ф. и S). Соединяясь с S, Ф. направляет биохимическую реакцию обходными путями с наименьшей затратой энергии. СХЕМА ФЕРМЕНТАТИВНОЙ РЕАКЦИИ АВ + Ф → АВФ А + В + Ф субстрат фермент активированный А + ВФ → В + Ф фермент-субстратный АФ + В → А + Ф комплекс В любом случае Ф. выходит из реакции в первоначальном виде.
Источник
30. Ферменты, их особенности, классификация и физиологическое значение
В процессе жизни в клетках и тканях растений непрерывно происходят разнообразные химические реакции превращения одних веществ в другие. Они протекают в растениях легко и быстро, тогда как вне организма подобные реакции идут с трудом и требуют значительной затраты энергии. Это объяснятся тем, что в протоплазме и ядрах клеток имеются специфические органические катализаторы, называемые ферментами, или энзимами
Ферменты – сложные вещества белковой природы. Они ускоряют ход химических превращений, а сами при этом почти не расходуются. В отличие от неорганических катализаторов ферменты нередко сами участвуют в химических превращениях веществ, образуя промежуточные нестойкие соединения с теми веществами, на которые они воздействуют. Состояние раздробления в коллоидном растворе, где находятся ферменты, создает огромную поверхность соприкосновения их с веществом, подвергающимся превращению. Ферменты обеспечивают согласованность и последовательность реакций обмена веществ.
По особенностям строения ферменты разделяют на:
Однокомпонентные ферменты состоят целиком из вещества белковой природы. Это ферменты амилаза, пепсин и др. Двухкомпонентные ферменты более распространены и состоят из более крупной части белкового характера (апофермент, или носитель) и более мелкой части из низкомолекулярного специфического вещества небелкового характера (кофермент, или простетическая группа). Ряд ферментов содержит в качестве простетической группы тот или иной витамин (В1, В2, РР и др.).
На скорость ферментных реющий наибольшее влияние оказывают температура и кислотность среды. Для каждого фермента существует оптимальная температура и оптимальное рН среды. Обычно оптимальная температура находится в пределах 40-50°. Ферменты способны действовать и при температурах ниже 0°. При высоких температурах (около 100°) ферменты окончательно становятся недеятельными из-за денатурации белкового компонента.
Особенностью ферментов является специфичность их действия (крахмал осахаривается только амилазой, клетчатка – только цитазой и т. п.). Название фермента обычно составляют из названия расщепляемого вещества с добавлением суффикса аза. Например, мальтоза – мальтаза, целлюлоза – целлюлаза. Ферменты распространены во всех живых клетках разнообразных растений. Они встречаются в корнях, стеблях, листьях, цветках, плодах. Особенно много их в растущих клетках, например, в прорастающих семенах, в пыльцевых зернах и др. Издавна известно применение солода в пивоваренном производстве. Не только высшие растения богаты ферментами, но и все низшие. В настоящее время известно около 450 различных ферментов.
В зависимости от характера действия все ферменты относят к следующим пяти основным группам.
- Гидролазы и фосфорилазы. К гидролазам относится наиболее обширная группа ферментов, которые расщепляют сложные органические соединения на более простые при участии воды (диастаз, липаза, целлюлаза; инулиназа, инвертаза, протеаза, папаиназа, танназа и др.). Фосфорилазы расщепляют сложные органические соединения на более простые при участии фосфорной кислоты (крахмальная фосфорилаза и сахарозная фосфорилаза).
- Ферменты расщепления. Эти ферменты ускоряют реакции отщепления воды, или отщепления углекислого газа, или аммиака (каталаза, угольная ангидраза, карбоксилаза и др.).
- Окислительно-восстановительные ферменты. Ферменты этой группы осуществляют окислительно-восстановительные реакции в процессе дыхания и при брожениях (дегидразы, оксидазы и пероксидаза).
- Ферменты переноса, или феразы. Ферменты переноса с одних органических соединений на другие аминных и метильных групп, аминокислот, остатков фосфорной кислоты и остатков моносахаридов (аминофераза, фосфофераза и др.).
Ферменты изомеризации. Ферменты этой группы способствуют превращению различных органических соединений в их изомеры (изомераза фосфотриоз, фосфорибоизомераза).
Источник