Помогите пожалуйсто. из чего синтезируются аминокислоты у растений?
Зеленые растения синтезируют из СО2, воды и аммиака или нитратов все 20 аминокислот, встречающихся в белках. Многие бактерии тоже способны синтезировать аминокислоты при наличии сахара (или какого-нибудь его эквивалента) и фиксированного азота, но и сахар, в конечном счете, поставляется зелеными растениями.
В природных условиях для питания растений большое значение имеют почвенные микроорганизмы (аммонификаторы) , которые минерализуют органический азот почвы до аммонийных солей. Нитратный азот почвы образуется в результате жизнедеятельности открытых С. Н. Виноградским в 1890 нитрифицирующих бактерий, окисляющих аммиак и аммонийные соли до нитратов. Часть усвояемого микроорганизмами и растениями нитратного азота теряется, превращаясь в молекулярный азот под действием денитрифицирующих бактерий. Растения и микроорганизмы хорошо усваивают как аммонийный, так и нитратный азот, восстанавливая последний до аммиака и аммонийных солей. Микроорганизмы и растения активно превращают неорганический аммонийный азот в органические соединения азота — амиды (аспарагин и глутамин) и аминокислоты. Как показали Д. Н. Прянишников и В. С. Буткевич, азот в растениях запасается и транспортируется в виде аспарагина и глутамина. При образовании этих амидов обезвреживается аммиак, высокие концентрации которого токсичны не только для животных, но и для растений. Амиды входят в состав многих белков как у микроорганизмов и растений, так и у животных. Синтез глутамина и аспарагина путем ферментативного амидирования глутамвиовой и аспарагиновой кислот осуществляется не только у микроорганизмов и растений, но в определенных пределах и у животных.
Синтез аминокислот происходит путем восстановительного аминирования ряда альдегидокислот и кетокислот, возникающих в результате окисления углеводов, или путем ферментативного переаминирования. Конечными продуктами усвоения аммиака микроорганизмами и растениями являются белки, входящие в состав протоплазмы и ядра клеток, а также отлагающиеся в виде запасных белков.
Источник
10.1. Синтез аминокислот.
В растительном организме аминокислоты являются первичными азотистыми веществами, которые синтезируются из минеральных форм азота, поступающих главным образом из почвы в виде катионов аммония и нитратов. Другие азотистые вещества образуются в результате превращения аминокислот или с их непосредственным участием. В связи с тем, что в процессе синтеза в аминокислоты включается аммонийная форма азота, нитраты в растительных клетках подвергаются восстановлению, под действием соответствующих ферментных систем.
Акцепторами аммонийного азота при первичном синтезе аминокислот служат кетокислоты, которые являются продуктами реакций дыхания – пировиноградная , щавелевоуксусная, a-кетоглутаровая. Образование аминокислот из кетокислот и аммонийной формы азота называют восстановительным аминированием. Эти реакции катализируют ферменты –дегидрогеназы, у которых роль коферментов выполняют восстановленные динуклеотиды НАД×Н или НАДФ×Н.
Восстановительное аминирование кетокислот проходит в две стадии. Вначале кетокислота реагирует с аммиаком, образуя иминокислоту. На следующем этапе дегидрогеназа восстанавливает иминокислоту в аминокислоту. Схематически указанные реакции можно представить в виде следующих уравнений:
R–С–СООН + НАД×Н + Н + ¾® R–СН–СООН + НАД +
В растениях найдены дегидрогеназы, катализирующие восстановительное аминирование пировиноградной, щавелевоуксусной, a-кето-глутаровой кислот. В ходе этих реакций осуществляется синтез аминокислот –a-аланина, аспарагиновой и глутаминовой кислот.
СО-СООН рогеназа CНNH2-CООН
В растительных клетках наиболее высокую активность проявляет фермент глутаматдегидрогеназа (1.4.1.3), катализирующий синтез глутаминовой кислоты. Глутаматдегидрогеназа представляет собой тетра- или гексамерный белок с молекулярной массой 200-300 тыс. Она содержится в корнях и листьях растений. В клетках большая часть этого фермента локализована в митохондриях и хлоропластах. Глутаматдегидрогеназа митохондрий использует в качестве кофермента НАД, а хлоропластная глутаматдегидрогеназа – НАДФ.
Действие этого фермента обратимо и направленность реакции зависит от концентрации в физиологической среде НАД×Н и НАД + или НАДФ∙Н и НАДФ⁺, а также от концентрации Н + . Реакции восстановительного аминирования более активно проходят при подкислении среды.
Наряду с глутаматдегидрогеназой синтез глутаминовой кислоты катализирует ещё один фермент — глутаматсинтаза (1.4.1.13). С участием этого фермента осуществляется восстановительное аминирование a-кетоглутаровой кислоты за счёт амидной группировки глутамина. Донорами электронов для фермента глутаматсинтазы в зелёных частях растений служат восстановленные молекулы ферредоксина, а в корнях – восстановленные динуклеотиды НАДФ×Н:
a-кетоглутаро- глутамин глутаминовая
Глутаматсинтаза – высокомолекулярный белок, содержащий в активном центре флавиновую и железо-серную группировки, более активен на свету.
С реакцией восстановительного аминирования, катализируемой глутаматсинтазой, сопряжена реакция образования глутамина, которая проходит с участием фермента глутаминсинтетазы (6.3.1.2). Под действием этого фермента глутамминовая кислота реагирует с аммиаком, а источником энергии для данного эндергонического превращения служат молекулы АТФ:
Глутаминсинтетаза – олигомерный белок с молекулярной массой более 500 тыс., проявляет каталитическую активность в присутствии катионов Mg 2+ . При низкой концентрацииa-кетоглутаровой и глутаминовой кислот фермент переводится в неактивную форму в результате присоединения от АТФ остатка адениловой кислоты (АМФ) к одному из радикалов тирозина в молекуле фермента. Присоединение и удаление остатка адениловой кислоты катализируют специальные трансферазы. Глутаминсинтетаза локализована преимущественно в цитоплазме и меньшая её активность обнаруживается в хлоропластах.
Следует отметить, что дополнительный синтез глутаминовой кислоты с участием сопряжённой ферментной системы глутаминсинтетазы и глутаматсинтазы возможен только при наличии определённого уровня глутаматдегидрогеназой активности, осуществляющей первичное образование глутаминовой кислоты в результате восстановительного аминирования аммиаком a-кетоглутаровой кислоты.
У бактерий выяснен ещё один механизм образования одной из аминокислот (аспарагиновой) в результате присоединения аммиака к фумаровой кислоте, которая так же, как и указанные выше кетокислоты, является продуктом дыхательных реакций. Синтез аспарагиновой кислоты из фумаровой кислоты и аммиака катализирует фермент аспартатам-миаклиаза(4.3.1.1):
Первичные аминокислоты, образующиеся в ходе восстановительного аминирования кетокислот, становятся активными донорами аминогрупп для реакций переаминирования, катализируемых аминотрансферазами. Механизм реакций переаминирования уже рассмотрен ранее (стр 234-236). Наибольшую активность в качестве доноров аминных групп имеют глутаминовая и аспарагиновая кислоты, а также их амиды – глутамин и аспарагин.
Важнейшими акцепторами аминных групп в этих реакциях являются следующие кетокислоты: a-кетоглутаровая, щавелевоуксусная, пировиноградная, оксипировиноградная, глиоксиловая, фенилпировиноградная. В результате переаминирования могут синтезироватья глутаминовая и аспарагиновая кислоты,a-аланин, серин, глицин, фенилаланин и другие аминокислоты, имеющие кетоаналоги в растительных клетках.
Содержание свободных аминокислот в растительных тканях подвержено постоянным изменениям. Значительное их количество затрачивается на синтез белков, нуклеотидов, нуклеиновых кислот и других азотистых соединений. Другая часть аминокислот превращается в безазотистые вещества — углеводы, жиры, органические кислоты, фенольные соединения. Концентрация протеиногенных аминокислот существенно возрастает, когда инициируется распад белков.
Источник